İmmünoglobulin m hakkında konuşun

İmmünoglobulin M (IGM) omurgalılar tarafından üretilen birkaç antikor izotipinden (immünoglobulinler olarak da bilinir) biridir. IGM en büyük antikordur ve antijene ilk maruz kalmaya yanıt olarak ortaya çıkan ilk antikordur. 1937'de, 1937 yılında, 990.000 dalton moleküler ağırlığı olan tipik tavşan γ-globulin'den çok daha büyük olan pnömokok polisakkarit ile hiperimmünize edilmiş atlarda bir antikor gözlendi. Yeni antikor başlangıçta "makroglobulin için gama-macroglobulin ve daha sonra IgM-M olarak adlandırıldı. IGM.'nin iki homojen IgM kaynakları daha sonra keşfedildi. İlk olarak, bazı multipl miyelom hastaları tarafından üretilen yüksek moleküler ağırlıklı proteinin tümör ürettiği γ-makroglobulin olduğu ve tümörün klonal olduğu için ürettiği IgM homojendir. 1960'larda, farelerde immünoglobulin üreten tümörleri (plazmacytomalar) indüklemek için yöntemler geliştirildi, böylece IgM dahil olmak üzere çeşitli izotiplerin homojen bir immünoglobulin kaynağı sağladı. belirli değişikliklerle, böylece ilgili özellikler için moleküler gereksinimler belirlenir.

Yapı

İmmünoglobulinler ışık ve ağır zincirlerden oluşur. Bir ışık zinciri (λ veya κ), değişken bir alan VL'den (yaklaşık 110 amino asitten oluşan bir segment) oluşan yaklaşık 220 amino asit proteini ve sabit bir alan Cl (ayrıca yaklaşık 110 amino μ ağır IgM zinciri, değişken bir alandan (VH yaklaşık 110 amino asit), dört farklı sabit bölge alanı (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4, her biri yaklaşık 110 amino asitten oluşan yaklaşık 576 amino asitten oluşan bir proteindir. ) ve yaklaşık 20 amino asitten oluşan bir "kuyruk ". µ ağır zincir, beş asparagin kalıntısında oligosakkaritler taşır. Fare ve insan IgM üzerindeki soligosakkaritler kısmen NMR, lektin bağlanması, çeşitli kromatografik sistemler ve dahil olmak üzere çeşitli tekniklerle karakterize edilmiştir. Enzim duyarlılıkları (inceleme için bkz. [9]). Her bölgedeki oligosakkarit yapıları ayrıntılı olarak değişiyordu ve majör oligosakkaritler biannary, triantennary, yüksek mannoz bölgeler arasında farklılık gösterdi. Igm'nin multimerik yapısı, bir ışık zincirinden (L) ve bir ağır zincirden oluşan bir "heterodimer " ( Ağır ve hafif zincirler disülfür bağları (kırmızı üçgenler olarak tasvir edilmiştir) ve kovalent olmayan etkileşimler ile bir arada tutulur.İki uL birim, Cµ2 alanındaki bir disülfür bağı ile bağlanır; Bu (uL) 2 yapısına genellikle bir igm "monomer " denir, çünkü bazı açılardan immünoglobulin g (IgG) 'ninkine benzemektedir.Elektron mikrograflarındaki sedimantasyon hızına ve görünümüne dayanarak, IgM'nin genellikle 1D cinsinden temsil edilen ve modeller, beş "monomer " [(µL) 2] 5'ten oluşan bir polimer olan "pentamer " olarak ortaya çıktığı çıkarıldı. , Cµ3 alanları arasında ve kuyruklar arasında disülfür bağları ile. Pentamerik IgM'nin üçüncü bir protein, J zinciri içerdiğini gösterdi. J zinciri küçük (yaklaşık 137 amino asit) asidik proteindir, J zinciri, iki µ zincirini bir kuyruk sisteini içeren bir disülfür bağı ile bağlar.